På nuværende tidspunkt menes det, at efter at LPS kommer ind i værtsblodet, kombineres det hovedsageligt med det lipopolysaccharidbindende protein (LBP) i værtsblodet. Hovedfunktionen af ​​LBP er at dissociere LPS-aggregeringen i blodet til LPS-monomerer, accelerere kombinationen af ​​monomeren LPS og CD14, spille rollen som lipid-shuttle og præsentation og have en katalytisk funktion.

LBP har en høj affinitet for fri ru LPS, glat LPS og LPS på cellemembranen af ​​gram-negative bakterier. Det er nemt at binde med LPS og deltage i aktiveringseffekten af ​​LPS, så det hedder. LBP kan regulere partikler indeholdende LPS og komplette gramnegative bakterier og mediere bindingen af ​​coatede partikler til makrofager, hvilket er befordrende for fagocytose af makrofager. Det negativt ladede fosfatradikal i LPS-molekylet kan kombineres med de relaterede domæner af positivt ladede proteiner i LBP og BPI (bakteriedræbende/permeabilitetsfremmende protein) og har kompatibiliteten af ​​rumlig konformation. LBP blev først opdaget og isoleret af den amerikanske forsker Tobias i 1986 fra kaninserum under den akutte reaktionsperiode med endotoksæmi. Lei et al. også isoleret LBP fra rotter i 1988; Det næste år Robert et al. isolerede og opnåede LBP-molekyler fra mennesker og andre dyr.