LBP (lipopolysaccharide-bindende protein) er et glykoprotein med en relativ molekylvægt på 60000. Dets proteinstruktur er et enkeltkædet polypeptid med en relativ molekylvægt på 5000. Det gennemgår en glykosyleringsreaktion i Golgi-kroppen og udskilles i blodet efter modenhed til at blive et glykoprotein. LBP er ikke varmebestandig, og dens aktivitet er normalt stabil ved 50 ℃, og omkring 50 % af dens aktivitet går tabt mellem 53 og 56 ℃. Når museserum eller muserent LBP blev opvarmet til 59 ℃, var aktiviteten fuldstændig tabt. Menneskets plasma er følsomt over for varme. Den mest almindelige metode til inaktivering af komplement (56 ℃, 30 min) kan føre til et 70% tab af biologisk aktivitet af LBP.

På nuværende tidspunkt er det blevet afklaret, at aminosyresekvensen af ​​humant LBP-protein er en moden proteinpolypeptidkæde sammensat af et signalsekvenspeptid med 25 aminosyrerester og 452 aminosyrerester. Der er fire cysteiner og fem glycosyleringsbindingssteder på polypeptidkæden, som er placeret på henholdsvis 275~277, 325~327, 330~332361~363 og 369~371 steder i polypeptidkæden. Proteinstrukturen af ​​kanin LBP er meget lig den hos mennesker. Den er også sammensat af en hydrofob polypeptidkæde bestående af 26 aminosyrerester og en proteinpolypeptidkæde sammensat af 456 aminosyrerester. Dens aminosyresekvens er meget homolog med menneskers, med 69% af den samme aminosyresekvens; Nukleotidsekvensen er 78 % konsistent, men indeholder kun 2 cysteiner og 3 glycosyleringsbindingssteder, som er placeret på henholdsvis 275~277, 325~327 og 361~363 steder. Den kemiske rumlige konformation af LBP er stadig uklar, hvilket kan ligne BPI (bakteriedræbende/permeabilitetsfremmende protein).