O-antigen-polysaccharidkæden forbinder med kerneregionen af ​​lipid A ved den periplasmatiske overflade af cellemembranen for at danne et komplet lipopolysaccharidmolekyle. Overførslen af ​​lipopolysaccharidmolekyler fra det periplasmatiske rum til den ydre membran, men mekanismen for dens præsentation i den ydre membran er stadig uklar. Det spekuleres i, at det kan opnås gennem "Bayer-broen" ved fastgørelsesstederne for de indre og ydre membraner.

Waal (Rfal) er det eneste enzym, der vides at være relateret til linkerreaktionen. Waal kan effektivt forbinde polymerer med stor relativ molekylvægt eller oligomerer med lille relativ molekylvægt til kerneregionen af ​​lipid A. Den grundlæggende egenskab ved bindingsreaktionen er, at den er konservativ og ikke afhænger af O-antigensyntesevejen. O-antigenet, der syntetiseres af forskellige bakterier på forskellige måder, kan effektivt forbindes og udtrykkes på celleoverfladen, hvilket også er grundlaget for forskning og ekspression af heterologt O-antigen fra Escherichia coli K-12 genteknologisk stamme.

Den primære struktur af Escherichia coli K-12 og Salmonella typhimurium Waal har ingen åbenlys lighed. Selvom begge indeholder flere transmembrane domæner, er deres hydrofobe profiler åbenlyst ens, men deres funktioner kan ikke være komplementære. Den effektive aktivitet af hvert Waal-enzym kan kræve koordinering af Waak (dvs. Rfak), hvilket indikerer, at den specifikke kernestrukturmodifikation eller (og) den specifikke interaktion mellem Waal- og Waak-protein kan være nødvendig for aktiviteten af ​​hvert Waal-enzym. På celleoverfladen kan O-antigen kun eksistere i form af binding til lipid A-kerne (såsom Salmonella typhimurium), eller i måden at binde med eller uden lipid A-kerne. Sidstnævnte er repræsenteret af O-antigenet fra Vibrio cholerae O139. Der er kun et kort (enkelt gentaget enhed) oligosaccharid forbundet med kernen, og det kapselformede polysaccharid med en stor relativ molekylvægt (ikke forbundet med kernen) indeholder den samme gentagne enhedsstruktur.